β-Galactosidase
| Β-Galactosidase | ||
|---|---|---|
|
— | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 649 Aminosäuren | |
| Isoformen | 2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | GLB1; EBP; ELNR1; S-Gal | |
| Externe IDs | OMIM: 611458 UniProt: P16278 MGI: 8815 | |
| Arzneistoffangaben | ||
| ATC-Code | A16AB04 | |
| DrugBank | DB00103 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.2.1.23 Glykosidase | |
| Reaktionsart | Hydrolyse endständiger β-D-Galactose-Reste in β-D-Galactosiden | |
| Substrat | β-D-Galactoside | |
| Produkte | β-D-Galactose | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Galactosidase 3 | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
β-Galactosidasen (auch β-Galaktosidasen) sind Enzyme, die endständige Zuckerreste (β-Galactose) von Polysacchariden wie Gangliosiden, Glycoproteinen und Glycosaminoglycanen abbauen. Sie kommen in allen Lebewesen vor, wo sie unterschiedlichen Stellenwert im Stoffwechsel haben. Außer der bakteriellen Lactase, die ebenfalls eine β-Galaktosidase ist, gibt es im Menschen noch eine Lactase, die nicht zu EC 3.2.1.23 gerechnet wird. Bakterielle β-Galaktosidase wird im Labor verwendet. Das menschliche Enzym wird vom GLB1-Gen codiert und kommt in zwei Spleißvarianten vor, welche in allen Zellen sowohl in den Lysosomen als auch im Zytoplasma lokalisiert sind. Mutationen im GLB1-Gen können zu verschiedenen Typen der Gangliosidose und zu Typ 4B der Mucopolysaccharidose führen. [1]
Funktion
β-Galaktosidasen katalysieren die Hydrolyse der glykosidischen Bindung von β-Galactopyranosiden. Bei einer Exoglycosidase entsteht hierbei das Monosaccharid Galactose. Sie sind je nach Aufgabe und Organismus unterschiedlich spezifisch. So können einige Galactosidasen auch α-L-Arabinopyranoside hydrolysieren.
Verwendung
In der Mikro- und Molekularbiologie wird das aus dem gramnegativen Bakterium Escherichia coli stammende Gen für die β-Galactosidase, genannt lacZ, als Reportergen verwendet. In mit Gentechnik veränderten Bakterien (z. B. Blau-Weiß-Selektion von Kolonien), Hefen (z. B. Hefe-Zwei-Hybrid-System) oder auch höheren Organismen (z. B. Knockout-Maus) zeigt die Hydrolyse von X-Gal (5-Brom-4-chlor-3-indoxyl-β-D-galactopyranosid) zu Galactose und einem blauen, wasserunlöslichen Indigo-Farbstoff, die Genexpression von lacZ an. Durch Hydrolyse von ONPG (o-Nitrophenyl-β-D-galactopyranosid) kann die Aktivität der β-Galactosidase quantitativ bestimmt werden.
Industriell wird β-Galactosidase intensiv in der Milchindustrie eingesetzt, so zum Beispiel bei der Produktion von laktosefreier Milch oder bei der Behandlung von Molke.
Klassifikation
β-Galaktosidasen bilden Familie 35 in der Klassifikation der Glykosidasen nach Henrissat.[2]
