Coenzym-A-Synthase
| Coenzym-A-Synthase | ||
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 564 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | COASY | |
| Externe IDs | OMIM: 609855 UniProt: Q13057 | |
| Enzymklassifikationen | ||
| EC, Kategorie | 2.7.7.3 Transferase | |
| Reaktionsart | Übertragung eines Adenylylrests | |
| Substrat | Phosphopantethein + ATP | |
| Produkte | Dephospho-Coenzym A + ADP | |
| EC, Kategorie | 2.7.1.24, Kinase | |
| Reaktionsart | Phosphorylierung | |
| Substrat | Dephospho-Coenzym A + ATP | |
| Produkte | Coenzym A + PPi | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Coenzym A-Synthetase | |
| Übergeordnetes Taxon | Bilateria | |
Coenzym A-Synthetase ist das Enzym, das die letzten beiden Teilschritte in der Biosynthese von Coenzym A katalysiert. Dieses Enzym mit Doppelfunktion ist in allen Tieren zu finden, während Bakterien, Pilze und Pflanzen zwei getrennte Enzyme haben. Beim Menschen ist CoA-Synthetase in allen Gewebetypen im Zytosol auf der Mitochondrien-Membran lokalisiert, besonders stark wird sie in Leber und Nieren produziert.[1]
Katalysierte Reaktionen
Für jede Teilreaktion ist jeweils eine von zwei getrennten Domänen auf dem Enzym zuständig:
+ ATP
+ PPi
Zunächst wird mithilfe der Phosphopantethein-Adenylyltransferase -Domäne (EC 2.7.7.3) ein Adenylylrest auf 4'-Phosphopantethein übertragen, es entsteht Dephospho-Coenzym A.
+ ATP
+ ADP
Dann wird Dephospho-CoA zu CoA phosphoryliert, mithilfe der Dephospho-CoA-Kinase-Domäne (EC 2.7.1.24).
